晶体结构的高碱性丝氨酸蛋白酶PB92杆菌alcalophilus。
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van der拉恩说道JM, Teplyakov AV Kelders H,石灰KH Misset O, Mulleners LJ, Dijkstra BW
晶体结构的高碱性丝氨酸蛋白酶PB92杆菌alcalophilus。
蛋白质Eng。1992年7月,5 (5):405 - 11。
- PubMed ID
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1518788 (在PubMed]
- 文摘
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从alkalophilic丝氨酸蛋白酶晶体结构的变形杆菌alcalophilus PB92一直由x射线衍射分辨率1.75。解决了分子结构替代用枯草杆菌蛋白酶嘉士伯的原子模型。PB92蛋白酶的模型已经被精炼的r因子14.0%,包含了1882个蛋白原子两个钙离子和188个水分子。整个多肽链的折叠相似的枯草杆菌蛋白酶。此外,几乎所有的二级结构元素中发现枯草杆菌蛋白酶嘉士伯也存在于PB92蛋白酶。两种结构之间的主要区别是坐落在删除区域(残留37在枯草杆菌蛋白酶嘉士伯和158 - 161年)和两个循环中已知最变量的部分枯草杆菌蛋白酶的结构。其中一个循环的灵活性(残留126 - 130 PB92蛋白酶)被认为占衬底的诱导契合机制绑定。