x射线晶体结构的测定和比较两种形式的一种变体(Asn115Arg)芽孢杆菌碱性蛋白酶的alcalophilus精制1.85一项决议。
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Sobek H,赫克特HJ, Aehle W,才D
x射线晶体结构的测定和比较两种形式的一种变体(Asn115Arg)芽孢杆菌碱性蛋白酶的alcalophilus精制1.85一项决议。
J杂志。1992年11月5日,228(1):108 - 17所示。
- PubMed ID
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1447775 (在PubMed]
- 文摘
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x射线结构确定、细化和比较两种晶体形式的变体(Asn115Arg)芽孢杆菌碱性蛋白酶的alcalophilus描述。在相同的条件下得到了晶体的斜方晶系的空间群P2(1) 2(1)(1)(我)和菱形的空间群R32 (II)形式。对空间组织蛋白酶的结构是由分子置换和解决精制1.85一项决议。最后r个因子分别为17.9%和17.1%的形式I和II形式,分别。两种形式之间的均方根偏差是0.48和0.86的主链和侧链原子,分别。由于晶格接触和包装上的差异,两种晶体形式的结构不同分子间的相互作用影响的局部构造三个灵活的多肽序列(Ser50-Glu55、Ser99-Gly102 Gly258-Ser259)表面的蛋白质。两个总体的结构非常相似,差异明显大于固有的错误结构的决心。正如预期的那样,温度因素的差异形式I和II的溶剂可及性与相应的氨基酸残基。在第二形式中,两个面对面symmetry-related底物结合位点,形成一个紧密的分子间的相互作用。一些残留导致分子间相互作用也被发现参与复杂的形成之间的嘉士伯和蛋白质的枯草杆菌蛋白酶抑制剂埃格林c,这表明这两个symmetry-related分子相互作用在同一分子表面积用于绑定的底物和抑制剂。