丝氨酸蛋白酶的解决方案结构从芽孢杆菌PB92 alcalophilus提出了刚性折叠与灵活的substrate-binding网站。
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小马丁,穆德FA, Karimi-Nejad Y, van der Zwan J,马里安尼M, D,斯奇普Boelens R
丝氨酸蛋白酶的解决方案结构从芽孢杆菌PB92 alcalophilus提出了刚性折叠与灵活的substrate-binding网站。
结构。1997年4月15日,5 (4):521 - 32。
- PubMed ID
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9115441 (在PubMed]
- 文摘
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背景:研究高碱性蛋白酶,如丝必威国际app氨酸蛋白酶PB92,很大程度上受他们的工业应用protein-degrading洗涤粉的组成部分。丝氨酸蛋白酶PB92 subtilase酶家族的成员,已进行了广泛的研究。这些研究包括详尽的蛋白质工程调查和x射线晶体学,为了提供洞察和特异性的酶催化机理。扭曲substrate-binding地区曾被观察到的枯草杆菌蛋白酶晶体结构,由于水晶接触。此外,枯草杆菌蛋白酶的结构可变性substrate-binding地区通常被归因于灵活性。希望这种酶的溶液结构将提供更多细节关于这个关键地区的构象和给这些酶的功能属性的新见解。结果:三维解决方案269 -渣的结构(kDa 27日)丝氨酸蛋白酶PB92已经决定使用距离和二面角约束来自triple-resonance NMR数据。解决方案结构是由一个家庭的18矫形器叠加到平均结构与骨干和all-heavy-atom均方根偏差(主体的分子)的0.88和1.21,分别。的家庭结构包含许多地区相对较高的构象异构性,包括各种段参与substrate-binding站点的形成。灵活性的存在在这些领域已经建立的核磁共振弛豫参数和测量酰胺质子交换率。 CONCLUSIONS: The solution structure of the serine protease PB92 presents a well defined global fold which is rigid with the exception of a restricted number of sites. Among the limited number of residues involved in significant internal mobility are those of two pockets, termed S1 and S4, within the substrate-binding site. The presence of flexibility within the binding site supports the proposed induced fit mechanism of substrate binding.