结构分析的H166G定点突变galactose-1-phosphate uridylyltransferase包裹着UDP-glucose或UDP-galactose:糖核苷酸结合位点的详细描述。
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Thoden JB,拉·陆地,弗雷PA,霍顿Rayment我,嗯
结构分析的H166G定点突变galactose-1-phosphate uridylyltransferase包裹着UDP-glucose或UDP-galactose:糖核苷酸结合位点的详细描述。
生物化学,1997年2月11日,36(6):1212 - 22所示。
- PubMed ID
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9063869 (在PubMed]
- 文摘
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Galactose-1-phosphate uridylyltransferase半乳糖代谢中发挥着关键作用,催化的一组尿苷5 '磷酰转移UDP-glucose半乳糖1-phosphate。大肠杆菌的酶是由两个相同的亚基组成的。酶的结构/ UDP-glucose和UDP-galactose复合物,催化的亲核试剂与甘氨酸残基166所取代,已经确定和细化1.8决议通过单晶x射线衍射分析。晶体用于调查属于空间群P2(1)的单胞尺寸= 68 a, b = 58 a, c = 189,β= 100度和两个二聚体的不对称单元。这些酶/底物复合物的模型表明,uridylyltransferase的活性部位是由氨基酸残基来自这两个亚基二聚体。这些氨基酸残基极度参与糖绑定包括Asn 153年和159年通用电气311年从第一单元和赖氨酸,法312年,314年Val,酪氨酸316、317年Glu, Gln 323从第二单元。uridylyltransferase能够容纳UDP-galactose和UDP-glucose基质通过简单的侧链的运动Glu 317和Gln 323和314年瓦尔骨干二面角角度的变化。移除小咪唑组位置166年业绩的多肽链的结构摄动骨干相比先前确定的野生型酶的结构。相反,腔产生的突变部分补偿钾离子的存在及其配套协调球体。因此,本文提供的突变蛋白结构代表有效模型底物识别和理解绑定在本机galactose-1-phosphate uridylyltransferase。