的结构UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase揭示同源phosphoglycosyl转移酶。
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坎贝尔再保险,Mosimann SC,坦纳我,Strynadka数控
的结构UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase揭示同源phosphoglycosyl转移酶。
生物化学,2000年12月12日,39 (49):14993 - 5001。
- PubMed ID
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11106477 (在PubMed]
- 文摘
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细菌UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase催化c - 2的可逆的差向异构化作用UDP-N-acetylglucosamine (UDP-GlcNAc),从而为细菌提供了UDP-N-acetylmannosamine (UDP-ManNAc) ManNAc残留的激活捐赠。在细菌ManNAc是至关重要的几个过程,包括形成antiphagocytic的病原体如肺炎链球菌荚膜多糖类型19 f和19。我们已经确定的x射线结构(2.5)UDP-GlcNAc 2-epimerase绑定UDP和发现了一个以前未知的结构性同源酶磷酸化酶和T4噬菌体beta-glucosyltransferase。这些phosphoglycosyl关系转移酶是非常有趣的相似之处可能的催化机制。具体地说,这个观察是一致的建议UDP-GlcNAc 2-epimerase-catalyzed消除和搪性的UDP glycal中间可能通过一个过渡态进行重大oxocarbenium ion-like性格。的homodimeric差向异构酶是由两个相似的α/β/α三明治域与活性位点位于深裂在域接口。比较多个副本的不对称单元显示,差向异构酶可以接受10度interdomain旋转与监管机制。一个基于结构的序列比对已经确定了几个基本残留在活动网站,可能参与质子转移在c - 2或稳定的oxocarbenium ion-like过渡状态。这种洞察细菌差向异构酶的结构适用于相应的n端结构域的双官能哺乳动物UDP-GlcNAc“水解”2-epimerase / ManNAc激酶催化唾液酸生物合成途径的速率决定步骤。