在通透酶活动的进化:晶体结构解决cephalosporinase ampC基因的肠杆菌泄殖腔P99 a类青霉素酶和比较。
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赵Lobkovsky E, Moews PC,刘H, H,团友JM,诺克斯
在通透酶活动的进化:晶体结构解决cephalosporinase ampC基因的肠杆菌泄殖腔P99 a类青霉素酶和比较。
《美国国家科学院刊a . 1993 12月1;90 (23):11257 - 61。
- PubMed ID
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8248237 (在PubMed]
- 文摘
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类C的结构ampC beta-lactamase (cephalosporinase)肠杆菌泄殖腔应变P99已经建立了x射线晶体学通透分辨率和相对于一个类beta-lactamase(青霉素酶)结构。beta-lactam结合位点(青霉素酶)结构。beta-lactam抗生素的结合位点是一般比青霉素酶更开放,与协议的类C beta-lactamases更好地结合第三代头孢菌素。四个相应的催化残基(Ser-64/70, Lys-67/73、Lys-315/234和酪氨酸- 150上课/ ser - 130 C / A)躺在相当于0.4内的位置。显著差异的位置和可访问性Arg-349/244或许可以解释clavulanate-type抑制剂无法有效地灭活类C beta-lactamases。glu - 166,脱酰作用所需的beta-lactamoyl中间类青霉素酶,没有在这个cephalosporinase对应;最近的候选人,asp - 217,从反应10 ser - 64。比较整体三级折叠显示cephalosporinase比青霉素酶,是大体相似的祖先beta-lactam-inhibited酶细菌细胞壁的合成。在此基础上,提出cephalosporinase是两个beta-lactamases,年长的,因此,当地重折叠的活跃的网站,而不是一个简单的点突变,是所需的原始类C beta-lactamase进化到类beta-lactamase有改善催化脱酰作用的步骤beta-lactam水解的能力。