结构、多个网站绑定和节段住宿转储和anti-folate thymidylate合成酶在绑定。
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蒙特福特WR,佩里公里,Fauman EB, Finer-Moore JS, Maley女朋友,哈代L, Maley F, Stroud RM
结构、多个网站绑定和节段住宿转储和anti-folate thymidylate合成酶在绑定。
生物化学。1990年7月31日,29日(30):6964 - 77。
- PubMed ID
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2223754 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌thymidylate合成酶的结构(TS)与衬底转储和代数余子式的模拟methylenetetrahydrofolate解决了由多个同形替换和精制为1.97 a分辨率剩余18%的所有数据的数据大于2σ(16%)为一个高度受限的结构。所有残留结构显然是解决和给一个非常高的信心总结构的正确性。三元复杂的直接显示转储的甲基化如何发生。其他半胱氨酸的转储是共价结合伽马S - 198(146)在催化,和反应物被特定的氢键和疏水相互作用从守恒的残留物。与unliganded TS的独立解决结构揭示了一个大的酶的构象变化,关闭隔离反应物和几个高度有序的海绵中的水分子活性中心,远离大部分溶剂。第二个结合位点喹唑啉环的代数余子式模拟是由扣缴发现添加还原剂在水晶存储。蛋白质的化学变化是轻微的,从密度差地图修改巯基不是直接负责主站点的封锁。这个网站,只是部分与主站点重叠,也包围守恒的残留物,从而可能发挥功能作用。ligand-induced构象的变化不是一个领域,但涉及到几个螺旋线的节段住宿,beta-strands,循环移动单元与单体之间的β褶板接口。