大肠杆菌thymidylate合酶氨基酸替代分析:研究n端一个高度保守的区域。
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Kim CW Michaels ML,米勒JH
大肠杆菌thymidylate合酶氨基酸替代分析:研究n端一个高度保守的区域。
蛋白质。1992年8月,13 (4):352 - 63。
- PubMed ID
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1518803 (在PubMed]
- 文摘
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高度保守的区域内的氨基酸替换分析大肠杆菌thymidylate合成酶(TS),使用由tRNA压制琥珀突变的抑制,产生了124个新突变改变了银行的TS蛋白质。这些突变体蛋白已被用于研究大肠杆菌t蛋白的结构与关系相对应的n端残留20到35。这个区域包含一个块的氨基酸序列已经被保存在其他已知的TS蛋白质从各种生物。位置20到25包含表面循环结构和位置通过35包含beta-strand 26。我们发现周围残留beta-bulge结构内的氨基酸替换beta-strand尤其敏感,表明这种结构由一个高度有序的包装安排。三个残留在表面循环出席衬底结合口袋的底部也敏感的氨基酸替换。剩下的守恒的网站,包括那些在二聚体界面,是最宽容的,如果不是全部,替换测试。