shikimate脱氢酶的晶体结构(AroE)揭示了一个独特的NADPH绑定模式。
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shikimate脱氢酶的晶体结构(AroE)揭示了一个独特的NADPH绑定模式。
J Bacteriol。2003年7月,185 (14):4144 - 51。
- PubMed ID
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12837789 (在PubMed]
- 文摘
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Shikimate脱氢酶催化的NADPH-dependent可逆还原3-dehydroshikimate Shikimate。我们报告的第x射线结构shikimate脱氢酶从流感嗜血杆菌2.4 a分辨率及其复杂NADPH 1.95 a分辨率。分子包含两个域,开着一部小说催化域扭曲的α/β主题和NADPH绑定域与典型的罗斯曼褶皱。酶含有一种独特glycine-rich P-loop保守序列基序,GAGGXX,导致NADPH采用非标准绑定模式与烟酰胺和核糖半个无序的二进制复杂。深口袋和两个域之间的一个狭窄的入口,包含严格守恒的残留物主要由催化领域,被认为是一个潜在的3-dehydroshikimate绑定的口袋里。NADPH的烟酰胺单核苷酸部分的灵活性可能必要的衬底3-dehydroshikimate进入shikimate口袋,发布的产品。