绑定的凹面Sds22超螺旋的α4 /α5 /蛋白质的α6-triangle phosphatase-1。
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Ceulemans H, Vulsteke V, De Maeyer M,塔K, stalman W,博伦M
绑定的凹面Sds22超螺旋的α4 /α5 /蛋白质的α6-triangle phosphatase-1。
生物化学杂志。2002年12月6日,277 (49):47331 - 7。Epub 2002 9月10。
- PubMed ID
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12226088 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白质的功能研究phosphatase-1 (PP1)调节器Sds22表明它是间接和/或直接参与PP1最古老的功能之一,即Aurora-related蛋白质可逆磷酸化的激酶。我们预测,Sds22折叠成一个弯曲的守恒的部分超螺旋和证明突变为丙氨酸的八个残留物(Asp(148),板式换热器(170),Glu(192)、社会学(214),Asp (280), Glu (300), Trp(302),或酪氨酸(327))在这个超螺旋的凹面与PP1出丑交互。此外,我们表明,所有哺乳动物亚型绑定Sds22 PP1有潜力。互动研究与截断版本的PP1和嵌合蛋白质组成的碎片PP1和酵母PP1-like蛋白质磷酸酶Ppz1表明所需的网站(s)绑定PP1gamma Sds22驻留残留43 - 173的(1)。在这个地区,主要交互网站被映射到一个三角形区域划定alpha4, alpha5和alpha6-helices。我们的数据还表明,众所周知PP1监管结合位点,如RVXF-binding频道,beta12 / beta13-loop,酸性槽,不与Sds22必不可少的交互。