一个从一个极端嗜热细菌,天冬氨酸转氨酶栖热菌属酸奶HB8。
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冈本,加藤R, Masui R,山,大岛渚T, Kuramitsu年代
一个从一个极端嗜热细菌,天冬氨酸转氨酶栖热菌属酸奶HB8。
,1996年1月,119 (1):135 - 44。
- PubMed ID
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8907187 (在PubMed]
- 文摘
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天冬氨酸转氨酶基因(AspAT EC 2.6.1.1)的极端嗜热细菌,栖热菌属酸奶HB8,克隆和测序,基因产物过度繁殖。纯化t .酸奶AspAT稳定到80摄氏度在中性ph t .酸奶AspAT严格具体的酸性氨基酸基质,如天冬氨酸、谷氨酸和相应的酮酸。基因编码t .酸奶AspAT显示,它由1155个基点,G + C含量高(70摩尔%),编码一个385 -残留蛋白质分子量为42050。氨基酸序列的t .酸奶AspAT推导出的基因显示大约15,46岁,29%的同源性与大肠杆菌、芽孢杆菌sp, YM-2和硫化叶菌solfataricus,分别。当t .酸奶的氨基酸序列AspAT大肠杆菌AspAT相比,半胱氨酸的数量被发现从5下降到1,Asn从23到9,Gln从16到8,Asp从20到13日,都是在高温下相对不稳定。相反,专业的数量从15到25岁,提高参数从22到32,Glu 27到37。大肠杆菌AspAT结构如图所示,有一个显著的趋势的额外prolyl残留位于表面的分子。这是完全不同于在RecA蛋白质的情况下,它显示了一个数量的增加prolyl残留的内部分子。不同的策略不同的蛋白质已经提出prolyl对耐热性的贡献。尽管活性部位残留高度的保护,在大肠杆菌AspAT Arg292,与衬底的远端羧酸盐,没有发现t .酸奶AspAT。 Arg89 may complement the function of Arg292.