栖热菌属结构酸奶HB8与马来酸天冬氨酸转氨酶及其复杂。
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Nakai T,冈田克也K, Akutsu年代,Miyahara我,川口,加藤R, Kuramitsu年代,Hirotsu K
栖热菌属结构酸奶HB8与马来酸天冬氨酸转氨酶及其复杂。
生物化学。1999年2月23日,38 (8):2413 - 24。
- PubMed ID
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10029535 (在PubMed]
- 文摘
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吡哆醛的三维结构5 ' -phosphate-type天冬氨酸转氨酶(AspAT)从栖热菌属酸奶HB8和吡哆胺5 '磷酸类型的复杂与马来酸由x射线晶体学分辨率1.8和2.6,分别。为酶、亚基的多肽链折叠成一只胳膊,一个小的领域,一个大领域。AspATs从许多物种被分为转氨酶子组Ia和Ib。这种酶属于群Ib,其序列不到16%的主要序列相同的大肠杆菌、猪胞质,和鸡线粒体AspATs属于群Ia的序列是超过40%相同,其三维结构非常相似的活性部位残留几乎完全守恒的。AspAT子群Ib的第一个x射线分析表明,总体和活跃的站点结构本质上是守恒的子群之间的AspATs Ia和子群Ib的酶,但它们之间有两种截然不同的区别。AspAT子群Ia(1),底物或抑制剂绑定引发一个大的运动小域作为一个整体关闭活性部位。然而,在子群Ib的酶,只有小域的氨基端地区(Lys13-Val30)马来酸的活性部位与方法。(2)在AspAT子群Ia, Arg292认识到侧链羧酸盐的衬底;然而,酶的残留292群Ib没有参数,和代替Arg292, Lys109形式的盐桥侧链羧酸盐。酶的热稳定性是获得至少部分Pro含量高的残留beta-turns和盐桥的人数显著增加分子表面与嗜中温AspAT相比。