高温dual-substrate酶的底物识别机制。
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Nakai Ura所言H, T,川口SI, Miyahara我Hirotsu K, Kuramitsu年代
高温dual-substrate酶的底物识别机制。
2001年7月,130 (1):89 - 98。
- PubMed ID
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11432784 (在PubMed]
- 文摘
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天冬氨酸转氨酶从一个极端嗜热细菌,栖热菌属酸奶HB8 (ttAspAT),被认为是特定酸性基质。然而,逐步引入突变活性位点残基终于改变了dual-substrate酶的底物特异性。最后的突变,[S15D、T17V K109S, S292R] ttAspAT,对酸性和疏水性底物都是活跃的。活动过程中逐步突变,对酸性和疏水性底物改变了独立。引入移动Arg292 *残渣ttAspAT是关键一步”dual-substrate“酶的变化。底物识别机制的耐热性的“dual-substrate”证实了酶x射线晶体学。这与以前的研究不同酶表明,这种独特的“dual-substrate识别”机制是一个不仅转氨酶也其他酶的特性。