晶体结构的argininosuccinate合成酶栖热菌属酸奶HB8。催化作用的结构基础。
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Goto M, Y,只是Hirotsu K
晶体结构的argininosuccinate合成酶栖热菌属酸奶HB8。催化作用的结构基础。
生物化学杂志。2002年5月3日;277 (18):15890 - 6。Epub 2002年2月13日。
- PubMed ID
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11844799 (在PubMed]
- 文摘
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Argininosuccinate合成酶催化的ATP-dependent冷凝瓜氨酸天冬氨酸盐给Argininosuccinate。酶的三维结构从栖热菌属酸奶HB8自由形式,包裹着完整的ATP, ATP的复合体和模拟(腺苷imidodiphosphate)和底物类似物(精氨酸和琥珀酸)已经确定在2.3 - 2.3,和1.95 a分辨率。的结构本质上是一样的大肠杆菌argininosuccinate合成酶。小域一样的褶皱,“n型”新家庭的ATP焦磷酸酶与P-loop特定的焦磷酸ATP。然而,酶显示了gamma-phosphate P-loop特定的ATP。复杂的结构形式非常类似于本机,表明不会发生构象变化在ATP和底物类似物的绑定。ATP和底物类似物注定他们的反应的活性位点网站接近另一个和位于几何定位良好的催化作用。提出的反应机理到目前为止似乎符合ATP和底物类似物的位置。没有大的反应可能进行酶的构象变化提出了催化过程。