结构enzyme-ATP argininosuccinate合成酶的底物和enzyme-AMP产品形式:立体化学的催化反应。
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Goto M, Omi R, Miyahara我Sugahara M, Hirotsu K
结构enzyme-ATP argininosuccinate合成酶的底物和enzyme-AMP产品形式:立体化学的催化反应。
生物化学杂志。2003年6月20日,278 (25):22964 - 71。Epub 2003年4月8日。
- PubMed ID
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12684518 (在PubMed]
- 文摘
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Argininosuccinate合成酶可逆催化ATP-dependent凝结的瓜氨酸天冬氨酸盐给Argininosuccinate。酶的结构从栖热菌属酸奶HB8包裹着完整的ATP和基质(瓜氨酸和天冬氨酸)和AMP和产品(argininosuccinate)已经确定在2.1和2.0 a分辨率,分别。酶不显示ATP-induced域旋转观察大肠杆菌的酶。es复杂,反应网站ATP和绑定基质的相邻和足够接近没有大的反应进行构象变化在域级别。三磷酸组的流动在ATP和瓜氨酸的侧链催化作用中发挥重要作用。使质子化的氨基结合天冬氨酸与alpha-phosphate交互的ATP和瓜氨酸的ureido集团,从而刺激瓜氨酸的腺苷酸。enzyme-product复杂解释citrullyl-AMP中间如何绑定到活性部位。酶的催化作用的立体化学澄清的基础上塔的结构(t .酸奶argininosuccinate合成酶HB8)复合物。