动能和突变研究三NifS大肠杆菌的同源染色体:半胱氨酸desulfurase机械的区别和L-selenocysteine裂合酶反应。
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历经甲级H, T,栗原君Yoshimura T,江崎N
动能和突变研究三NifS大肠杆菌的同源染色体:半胱氨酸desulfurase机械的区别和L-selenocysteine裂合酶反应。
2000年4月,127 (4):559 - 67。
- PubMed ID
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10739946 (在PubMed]
- 文摘
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我们从大肠杆菌净化三NifS同系物,CSD, CsdB, isc,似乎参与iron-sulfur集群形成和/或selenophosphate的生物合成。所有三个同系物催化消除Se和S L-selenocysteine和半胱氨酸,分别形成丙氨酸。这些吡哆醛5 '磷酸酶灭活了流产的转氨作用,产生丙酮酸和维生素b6 5 '磷酸形成的酶。L-selenocysteine和半胱氨酸酶显示non-Michaelis-Menten行为。丙酮酸添加时,显示Michaelis-Menten行为提取l -半胱氨酸L-selenocysteine但不是。丙酮酸显著增强对L-selenocysteine CSD的活动。令人惊讶的是,向半胱氨酸酶活性没有尽可能多的增加了丙酮酸,表明存在不同的病原反应步骤或半胱氨酸脱硫反应机制和L-selenocysteine退化。我们替换为每个Cys358 CSD的阿拉巴马州,Cys364 CsdB, isc Cys328,残留物,对应的重要催化地Cys325固氮菌vinelandii。提取l -半胱氨酸的酶活性几乎完全废除的突变,而向L-selenocysteine活动影响较小。这表明半胱氨酸脱硫的反应机理是不同于L-selenocysteine分解,而保守的半胱氨酸残基只在半胱氨酸脱硫方面起到至关重要的作用。