NifS同系物的结构:x射线结构分析CsdB,哺乳动物硒代半胱氨酸裂合酶的大肠杆菌的对手。
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藤井裕久T, Maeda M,历经甲级H,栗原市T,江崎N,要么Y
NifS同系物的结构:x射线结构分析CsdB,哺乳动物硒代半胱氨酸裂合酶的大肠杆菌的对手。
生物化学,2000年2月15日,39 (6):1263 - 73。
- PubMed ID
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10684605 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌CsdB, NifS同系物L-selenocysteine具有高特异性,是一个5 '磷酸吡哆醛(PLP)端依赖二聚的酶,这种酶属于转氨酶类V在折叠式的酶和催化分解L-selenocysteine硒和丙氨酸。酶的晶体结构是由多个同形替换和精制的x射线晶体方法分辨率2.8 r因子的18.7%。子单元结构由三部分组成:一个大域的α/ beta-fold包含seven-strandedβ褶板两侧七螺旋,一个小域包含一个四股反平行的β褶板两侧三阿尔法螺旋,和一个氨基端部分包含两个阿尔法螺旋。子单元的整体褶皱是类似的酶属于我家庭由天冬氨酸转氨酶的折叠式。然而,CsdB有几个结构特点,没有观察到在其他家庭的酶。的一个显著特征是,A螺旋叶小域的域的扩展的一个亚基二聚体与beta-hairpin循环从大域的其他单元突出。beta-hairpin伸出长叶和循环形式的一侧肢体的酶的活性部位。最引人注目的结构特征CsdB在于假定的催化残基的位置;Cys364的侧链上的长叶的一个亚基是足够接近与gamma-atom交互建模衬底的亚基的活性部位。此外,从其他单元His55定位,让它与γ-或beta-atom衬底和可能参与催化反应。 This is the first report on three-dimensional structures of NifS homologues.