大肠杆菌dihydroorotate脱氢酶的活性依赖于守恒的循环由序列同源性、诱变、蛋白水解作用有限。
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Bjornberg O,古纳AC, Roepstorff P,詹森KF
大肠杆菌dihydroorotate脱氢酶的活性依赖于守恒的循环由序列同源性、诱变、蛋白水解作用有限。
生物化学。1999年3月9日,38 (10):2899 - 908。
- PubMed ID
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10074342 (在PubMed]
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Dihydroorotate脱氢酶催化的氧化Dihydroorotate orotate。大肠杆菌的酶是过度生产和特征相比,二聚Lactococcus lactis酶,其结构是已知的。这两个酶代表两种截然不同的进化的家庭dihydroorotate脱氢酶,但沉积在蔗糖梯度表明大肠杆菌的酶二聚的结构。产物抑制表明,大肠杆菌酶,与l . lactis酶,将结合位点dihydroorotate和电子受体。胰蛋白酶容易裂解酶大肠杆菌进入182年和154年的两个片段残留,分别。乳沟减少了活动超过100倍,但其他分子属性,包括热稳定性,完好无损。胰蛋白酶裂解位点,R182,定位在一个保守区域,在l . lactis酶,形成一个循环,半胱氨酸残基是非常重要的活动。在相应的位置,大肠杆菌的酶的丝氨酸残基。我们诱变的残渣(它S175)丙氨酸或半胱氨酸减少了活动10000 - 500倍,分别。S175C突变也有缺陷对底物和产品绑定。 Structural and mechanistic differences between the two different families of dihydroorotate dehydrogenase are discussed.