人类补蛋白酶的催化区域结构c1:化学交联的研究和三维同源建模。
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罗西V, Gaboriaud C, Lacroix M,乌尔里希J, Fontecilla-Camps JC, Gagnon J, Arlaud GJ
人类补蛋白酶的催化区域结构c1:化学交联的研究和三维同源建模。
生物化学,1995年6月6日,34(22):7311 - 21所示。
- PubMed ID
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7779774 (在PubMed]
- 文摘
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C1是一个负责的多畴的丝氨酸蛋白酶酶活性的C1,补语的经典途径的第一个组成部分。它的催化区域(gamma-B)包含两个连续的补控制蛋白质(CCP)模块,IV和V(约60残留),15-residue中间段,和B链(251残留),这是丝氨酸蛋白酶域。为了确定domain-domain交互在这个地区,c1的gamma-B片段,通过与血纤维蛋白溶酶蛋白水解作用有限,与水溶性化学交联碳化二亚胺1-ethyl-3 -[3 -(二甲胺基)丙基]碳化二亚胺;后交联肽分离CNBr乳沟和散热的消化。氨基端序列和质谱分析使我们能够识别两个交叉连接之间的赖氨酸405模块V和Glu 672 B链和Glu 418之间的中间段,608 B链的赖氨酸。共产党的三维建模模块IV和V和催化B链的也在各自的基础上进行相同的16日和5日共产党模块补充因子H和I型丝氨酸蛋白酶。化学交联的研究和所提供的资料同源建模使我们能够构建一个三维模型组装的c端gamma-B地区的一部分,包括模块V,中间段,B链。这个模型显示模块V与丝氨酸蛋白酶B链的相对激活网站和催化部位。这种交互功能的影响的讨论可能的角色模块V C4的特定的识别和定位,c1的两个底物之一。