二价镁的作用在激活反应催化orotate phosphoribosyltransferase。
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Bhatia MB, Grubmeyer C
二价镁的作用在激活反应催化orotate phosphoribosyltransferase。
拱生物化学Biophys。1993年6月,303 (2):321 - 5。
- PubMed ID
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7685580 (在PubMed]
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Orotate phosphoribosyltranferase (OPRTase)催化的形成orotidine 5 '一磷酸的含氮碱基Orotate和alpha-D-5-phosphoribosyl-1-pyrophosphate (PRPP)。而众所周知,Mg2 +催化是必要的,phosphoribosyl转移的机制激活Mg2 +仍不清楚。二价阳离子可以激活phosphoribosyl转移通过绑定或基质PRPP orotate或/和酶。在这个工作我们选择探索二价镁的作用在细菌OPRTase激活phosphoribosyl转移。研究影响OPRTase-catalyzed Mg2 +的反应表明,催化的二价金属是必要的。最大速度为70单位/ mg在2毫米MgCl2实现。Mn2 +可以取代Mg2 +二价金属。Orotate甲酯(OAME)和尿嘧啶,和二价金属形成螯合物,被发现是OPRTase基质。公里OAME和尿嘧啶microM 2.63毫米和kcat /公里,共有190 0.91 x 10(5)和6 m - 1 s - 1,分别。这些值与orotate 27公里的microM, 44 microM PRPP, kcat /公里的1.3 x 10 (6) orotate m - 1 s - 1。 Spectroscopic studies failed to reveal the existence of Mg(2+)-orotate complexes. Thus we have concluded that an orotate-metal complex is not necessary for OPRTase catalysis. Metal-enzyme binding studies indicate that only weak metal-enzyme complexes may form in bacterial OPRTase. Thus the role of divalent metal in bacterial OPRTase must be to bind PRPP.