鼠伤寒沙门氏菌的结构和功能orotate phosphoribosyltransferase:蛋白质互补显示共享活动网站。
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多尔夫曼RH Ozturk DH, Scapin G, Sacchettini JC, Grubmeyer C
鼠伤寒沙门氏菌的结构和功能orotate phosphoribosyltransferase:蛋白质互补显示共享活动网站。
生物化学。1995年8月29日,34 (34):10764 - 70。
- PubMed ID
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7545006 (在PubMed]
- 文摘
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solvent-exposed循环,包括残留的98 - 119年美国沙门氏菌感染orotate phosphoribosyltransferase (OPRTase),在二聚酶的亚基接口,和它的氨基酸侧链可能接触单元活动网站。循环的一部分(103 - 107)似乎是移动的基础上的x射线结构酶。OMP [Scapin G。Grubmeyer C。& Sacchettini j . c(1994)生物化学33岁,1287 - 1294年)和enzyme.PRPP。(Scapin orotate复合物,G。Ozturk, d . H。Grubmeyer C。& Sacchettini j . c(1995)生物化学34岁,10744 - 10754]。赖氨酸- 103,这是必不可少的活动(Ozturk, d . H。多尔夫曼,r·h·Scapin G。Sacchettini, j . C。& Grubmeyer, c(1995)生物化学34岁,10755 - 10763年),因此可能功能在相邻单元形成的活性部位。asp - 125是一个基本的残渣,中间的活性部位。几乎不活跃的K103A克分子数相等的混合物和D125N突变ORPTase子单元产生大约21 - 23%的野生型OPRTase的酶活性。异质二聚体形成的补充混合物被各种物理方法证明。因此,OPRTase的活性部位需要asp - 125从一个单元从相邻的单元和赖氨酸- 103。 As predicted from the three-dimensional structure, increased activity resulting from complementation was also observed with mixtures of the K103A mutant and the poorly active K73A and K73Q mutants but not with mixtures of D125N and either K73A or K73Q mutants. Neither K103A nor D125N mutants exhibited negative complementation with the wild-type enzyme. A K103A/D125N double mutant enzyme was also constructed and was able to inactivate wild-type enzyme.(ABSTRACT TRUNCATED AT 250 WORDS)