蛋白n端处理:大肠杆菌与人类蛋氨酸氨肽酶的底物特异性。
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张小Q, F, Nacev BA,刘乔,裴D
蛋白n端处理:大肠杆菌与人类蛋氨酸氨肽酶的底物特异性。
生物化学。2010年7月6日,49 (26):5588 - 99。doi: 10.1021 / bi1005464。
- PubMed ID
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20521764 (在PubMed]
- 文摘
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甲硫氨酸氨肽酶(MetAP)催化水解氨基端蛋氨酸的乳沟新合成的多肽。methionyl从蛋白质的去除程度是由它的n端肽序列。先前的研究显示,metap需要包含小侧链氨基酸(如通用电气,阿拉巴马州,爵士,半胱氨酸,Pro,用力推,Val) P1的残留物,但其特异性的立场P2的内外仍不完全定义。在这部作品中,大肠杆菌MetAP1的底物特异性,人类MetAP1,系统地描述了人类MetAP2对组合肽库筛选和单独合成肽底物动力学分析。我们的结果表明,尽管这三种酶需要小残留P1的位置,他们有微分对Val和刺在这个位置。人类对Met-Val MetAP2的催化活性肽是持续2数量级高于MetAP1,表明MetAP2负责处理蛋白质含有氨基端Met-Val Met-Thr序列体内。在P2的p5位置,所有三个metap有广泛的特异性,但不主动向包含脯氨酸肽在P2的位置。此外,人类metap冷待酸性残留在P2的p5位置。特异性数据允许我们制定一套简单的规则,可以可靠地预测大肠杆菌与人类蛋白质的氨基端处理。