证据的两个磷酸结合位点的模拟thioacyl中间的鲁兹锥体glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase-catalyzed反应,从它的晶体结构。
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Castilho女士,Pavao F,奥利瓦克,Ladame年代,威尔逊M, Perie J
证据的两个磷酸结合位点的模拟thioacyl中间的鲁兹锥体glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase-catalyzed反应,从它的晶体结构。
生物化学。2003年6月17日,42 (23):7143 - 51。
- PubMed ID
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12795610 (在PubMed]
- 文摘
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Glyceraldehyde-3-phosphate脱氢酶(GAPDH)催化d -甘油醛3 -磷酸(GAP)的可逆氧化磷酸化d-glycerate 1, 3-bisphosphate (3-diPG)在NAD(+)和无机磷(P (i))。在活性位点,两个阴离子结合网站被归因于绑定C3磷酸的差距(P (s))和绑定的攻击磷酸离子(P (i))。所扮演的角色这两个网站在催化机理与辅酶的功能角色交换(NADH-NAD(+)航天飞机)已经被一些研究调查导致C3磷酸翻转模型提出的Skarzynski et al . (Skarzynski T。,喜怒无常,p . C。wanacott, a·j·j·摩尔(1987)。杂志。193年,171 - 187]。这个模型还没有收到直接确认。获得进一步了解两个站点的角色,我们合成了不可逆抑制剂与必要的半胱氨酸残基形成thioacyl酶催化中间的模拟。这里我们报告精制glycosomal鲁兹锥体GAPDH在复杂的共价结合差距模拟改进解决2.0 - -2.5。holo-thioacyl酶复杂,一个触发器运动特征明显,P (i)的变化的P (s)结合位点与辅酶交换步骤:中间的弱相互作用当绑定在P (s)与代数余子式网站允许其无机磷酸盐的释放也绑定下催化一步。这个结果让强大的实验支持公认GAPDH触发器的催化机理模型。