晶体结构UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanyl-D-glutamate: meso-diaminopimelate连接酶大肠杆菌。
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戈登•E Flouret B, Chantalat L,范Heijenoort J, Mengin-Lecreulx D, Dideberg O
晶体结构UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanyl-D-glutamate: meso-diaminopimelate连接酶大肠杆菌。
生物化学杂志。2001年4月6日,276 (14):10999 - 1006。Epub 2000年12月20日。
- PubMed ID
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11124264 (在PubMed]
- 文摘
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UDP-N-acetylmuramoyl-l-alanyl-d-glutamate: meso-diaminopimelate连接酶是胞质酶,催化meso-diaminopimelic酸的添加核苷酸生物合成的前体UDP-N-acetylmuramoyl-l-alanyl-d-glutamate细菌细胞壁肽聚糖。大肠杆菌酶的晶体结构的最终产品的酶反应,UDP-MurNAc-l-Ala-gamma-d-Glu-meso-A(2)点,2.0已经解决了决议。相位信息获得的多波长反常色散使用硒的K壳边缘。蛋白质由三个领域,其中两个拓扑等价的领域找到了已经建立了三维结构的UDP-N-acetylmuramoyl-l-alanine: D-glutamate-ligase (MurD)连接酶,它催化的直接前一步整合d-glutamic酸肽聚糖的生物合成前体。UDP-MurNAc-l-Ala-gamma-d-Glu-meso-A精炼模型揭示了结合位点(2)点,和比较与六个已知MurD结构允许残留参与酶的识别机制。有趣的是,在细化,观察过量的电子密度,导致的结论,如MurD, carbamylated赖氨酸残留活性位点的存在。此外,结构性因素的选择负责氨基酸添加核苷酸前体被确认。