pH-dependent结构性变化p-hydroxybenzoate羟化酶的活性部位指向在催化质子和水运动的重要性。
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•加蒂DL, Entsch B, Ballou DP,路德维希毫升
pH-dependent结构性变化p-hydroxybenzoate羟化酶的活性部位指向在催化质子和水运动的重要性。
生物化学,1996年1月16日,35 (2):567 - 78。
- PubMed ID
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8555229 (在PubMed]
- 文摘
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去质子化的p-hydroxybenzoate酚盐和reprotonation羟化的二烯酮中间形成的产品是至关重要的步骤在反应中催化p-hydroxybenzoate羟化酶(PHBH)。质子转移的机制在这些反应不明显,因为底物结合在活性部位分离出溶剂。结构分析野生型和突变PHBH,绑定p-hydroxybenzoate或p-aminobenzoate,揭示一系列质子给体和受体(Tyr201的羟基和Tyr385,两个水分子),可以连接His72衬底哦,表面残留。这个链可以提供质子转移的途径与底物。使用各种pH值和基板的组合,我们表明,在水晶PHBH得组织链可能旋转和改变方向形成氢键。分子动力学模拟被用来预测链中的氢键的择优取向作为衬底的电离状态的函数和His72。计算表明,电离状态的变化与变化相关的基质可以取向的氢键链。质子链捐助者之间转移的水和溶剂也似乎是机制的一个重要组成部分,它提供了可逆的质子转移在羟基化反应。