Ligand-induced构象变化卡氏肺孢子虫二氢叶酸还原酶复合物的晶体结构与叶酸和NADP +
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科迪V, Galitsky N,爱你D,勒夫特小,Pangborn W,女王科幻
Ligand-induced构象变化卡氏肺孢子虫二氢叶酸还原酶复合物的晶体结构与叶酸和NADP +
生物化学。1999年4月6日,38(14):4303 - 12所示。
- PubMed ID
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10194348 (在PubMed]
- 文摘
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从两个独立的晶体结构数据形式(P212121和P21)的叶酸(FA)二进制复杂和氧化的三元复合辅酶NADP +还原,和重组卡氏肺孢子虫二氢叶酸还原酶(pcDHFR)精制平均2.15一项决议,显示第一个证据ligand-induced pcDHFR结构的构象变化。这些数据也与晶体结构的三元复杂的甲氨蝶呤(MTX)和NADPH pcDHFR 2.5单斜点阵数据的分辨率。FA二进制的数据比较复杂的pcDHFR与三元结构揭示了显著差异,与> 7附近的一个循环的运动区域残留23,结果在一个新的“盖松开”位置的二进制复杂,和一个“关闭”位置在三元配合物,类似于大肠杆菌(ec) DHFR复合物的报道。斜方晶格的二进制FA pcDHFR复杂,还有一个解除短螺旋区域附近残留47,疏水残基Phe-46 Phe-49向外表面,由分子间包装接触一个稳定的构象。焦磷酸的一部分的三元叶酸辅酶ii + pcDHFR复合物显示显著差异在构象与观察MTX-NADPH-pcDHFR三元复杂。此外,比较这四种构象的pcDHFR结构揭示了证据子域运动与代数余子式绑定状态。较大的结合位点在新的“盖松开”循环访问23二进制FA复杂的构象是一致的从产品复杂的代数余子式的快速释放在催化以及更迅速释放基质产品从二进制复杂结果的弱联系闭环23构象,而ecDHFR。