主要外膜蛋白一级结构我(ompF蛋白质,孔蛋白)大肠杆菌B / r。
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陈R,克雷默C, Schmidmayr W, Chen-Schmeisser U,亨宁U
主要外膜蛋白一级结构我(ompF蛋白质,孔蛋白)大肠杆菌B / r。
j . 1982 4月1;203 (1):33-43。
- PubMed ID
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7049161 (在PubMed]
- 文摘
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革兰氏阴性细菌外膜的亲水性气孔存在,允许各种低分子量溶质的扩散。这些气孔形成的蛋白质,名叫。在初步沟通(陈,克莱默,Schmidmayr &亨宁(1979)Proc。国家的。学会科学。美国76年,5014 - 5017]我们其中一个名叫孔的主要结构,340 -氨基-酸残留蛋白I (ompF蛋白质)从大肠杆菌B / r。摘要我们给这个序列的实验证据。两个色氨酸的位置,一个缬氨酸的位置,两个天冬氨酸和82酰胺的决定已经纠正。帮助进一步研究这类跨膜蛋白,大部分组成多肽的隔离是记录。