三聚物的稳定性OmpF孔蛋白:L2闭锁回路的贡献。
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Phale PS, Philippsen Kiefhaber T, Koebnik R, Phale VP, Schirmer T, Rosenbusch JP
三聚物的稳定性OmpF孔蛋白:L2闭锁回路的贡献。
生物化学。1998年11月10日,37 (45):15663 - 70。
- PubMed ID
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9843370 (在PubMed]
- 文摘
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channel-forming蛋白OmpF从大肠杆菌的细菌外膜孔蛋白。三种单体包括空心,16-stranded beta-barrel。这些有关homotrimers异常稳定,主要是因为beta-barrels之间的疏水相互作用。此外,一个循环,L2连接一个亚基的邻居闭锁的通道。残留E71循环2是集成到一个离子网络,形成盐桥和R100中氢键R132相邻单元的通道的墙上。检查这些贡献定量,六个单,两双,一个缺失突变体构造的基础上蛋白质的原子坐标。差示扫描量热分析表明,盐桥,E71-R100,大大有助于三聚物稳定性:替换E71Q原因减少的转变温度从72年到48 degreesC DeltaHcal从430年到201年千卡mol-1递减。附近的一个替代的循环,D74N,对热稳定性的影响较小,而删除在L2 (delta69 - 77)有影响可比E71Q。分辨率3.0 x射线结构分析显示只有当地突变体的结构差异除了替换R100A,另一个渣,R132,发现填补留下的空白A100的截短侧链。在平面功能分析脂质影响显示显著增加阳离子选择性如果电荷分布的影响。