大肠杆菌CMP独自激酶,在复杂结构CDP:一个新的折叠的核苷一磷酸绑定域和见解胞嘧啶核苷酸特异性。
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Briozzo P, B Golinelli-Pimpaneau Gilles,高雪氏症摩根富林明,Burlacu-Miron年代,Sakamoto H,亚宁J, Barzu O
大肠杆菌CMP独自激酶,在复杂结构CDP:一个新的折叠的核苷一磷酸绑定域和见解胞嘧啶核苷酸特异性。
结构。1998年12月15日,6(12):1517 - 27所示。
- PubMed ID
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9862805 (在PubMed]
- 文摘
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背景:。核苷一磷酸激酶(NMP激酶)的可逆转移催化磷酰基集团从一个核苷三磷酸核苷一磷酸。其中,从大肠杆菌胞嘧啶核苷一磷酸激酶有一个引人注目的特殊性:CMP是特定的,而在真核生物一个独特的人民运动联盟/ CMP激酶磷酸化CMP和人民运动联盟相似的效率。结果:。CMP激酶酶蛋白的晶体结构从大肠杆菌是解决单一同形替代1.75分辨率和细化。酶的结构在复杂的CDP决心在2.0一项决议。像其他NMP激酶,蛋白质包含一个中心平行β,相连的链α螺旋。酶不同于其他NMP激酶在存在40-residue插入位于NMP-binding (NMPbind)域。这个插入包含两个域:一个由三股逆平行,另由两个α螺旋。结论:。 Two features of the CMP kinase from E. coli have no equivalent in other NMP kinases of known structure. Firstly, the large NMPbind insert undergoes a CDP-induced rearrangement: its beta-sheet domain moves away from the substrate, whereas its helical domain comes closer to it in a motion likely to improve the protection of the active site. Secondly, residues involved in CDP recognition are conserved in CMP kinases and have no counterpart in other NMP kinases. The structures presented here are the first of a new family of NMP kinases specific for CMP.