晶体结构的大肠杆菌和干酪乳杆菌二氢叶酸还原酶精制1.7一项决议。二世。绑定NADPH和环境对催化的影响。
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Filman DJ,柏林JT,马修斯哒,德国人J
晶体结构的大肠杆菌和干酪乳杆菌二氢叶酸还原酶精制1.7一项决议。二世。绑定NADPH和环境对催化的影响。
257年J生物化学杂志。1982年11月25日,(22):13663 - 72。
- PubMed ID
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6815179 (在PubMed]
- 文摘
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新的细节NADPH绑定的干酪乳杆菌二氢叶酸还原酶已成为可见由于晶体细化的R因子0.152 1.7决议。构象扭转角为约束NADPH都进行了广泛的修订和特定的原子间的联系人负责代数余子式绑定已确定。此外,一些结构守恒的水分子被认为调解protein-ligand交互。烟酰胺三氧原子结合位点的酶躺在吡啶环的平面和接近环碳2,4,6。这些极性基团的位置表明酶稳定C4-carbonium电子异构体氧化烟酰胺的过渡状态。Pyramidalization环氮N1的过渡态可能是由一个固定的水分子定位捐赠的氢键N1孤对轨道。Pyramidalization也可以缓解不利空间联系由于观察烟酰胺酰胺集团180度的旋转从其最稳定的构象。