精致的晶体结构的链霉菌属将胰蛋白酶在1.7一项决议。
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读RJ,詹姆斯锰
精致的晶体结构的链霉菌属将胰蛋白酶在1.7一项决议。
J杂志。1988年4月5日,200 (3):523 - 51。
- PubMed ID
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3135412 (在PubMed]
- 文摘
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链霉菌属将胰蛋白酶(SGT)是一种细菌性丝氨酸蛋白酶更同源哺乳动物比其他细菌的酶。SGT的结构主要由分子已经解决了更换,尽管一些低分辨率相位信息是由重原子衍生物。哺乳动物胰脏丝氨酸蛋白酶牛胰蛋白酶(BT)和alpha-chymotrypsin(十)被用作分子替代模型。因为这些蛋白质同源性较低SGT与大多数其他成功的替代模型相比,分子置换成功所需的新策略。SGT的模型已被提炼为1.7解决最后一个r因子为0.161 (1 = 0.1 nm);所有观察和计算结构因子之间的相关系数振幅是0.908。溶剂分子位于晶体结构发挥重要作用在稳定埋指控和极地组。额外贡献稳定这一事实中可以看到大部分的侧链参与离子相互作用,有时连接这两个领域的BT的军士SGT的比较表明,活性部位和substrate-binding地区最大的相似之处是,符合他们的类似的底物特异性。建模与两种抑制剂的BT SGT的复合物,胰腺胰蛋白酶抑制剂(PTI)和第三域的日本鹌鹑卵类粘蛋白(OMJPQ3),有助于解释为什么PTI抑制SGT但OMJPQ3并不。像英国电信,但与其他细菌丝氨酸蛋白酶的结构,SGT埋N末端。 SGT has also a well-defined Ca2+-binding site, but this site differs in location from that of BT.