高分辨率x射线结构tyvelose差向异构酶从伤寒沙门氏菌。
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刘HW Koropatkin NM,霍尔顿嗯
高分辨率x射线结构tyvelose差向异构酶从伤寒沙门氏菌。
生物化学杂志。2003年6月6日,278 (23):20874 - 81。Epub 2003年3月17日。
- PubMed ID
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12642575 (在PubMed]
- 文摘
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Tyvelose差向异构酶催化的生物合成最后一步Tyvelose转换CDP-d-paratose CDP-d-tyvelose。这种不同寻常的3,6-dideoxyhexose O-antigens发生的某些类型的革兰氏阴性细菌。在这里,我们描述了克隆、蛋白质纯化和高分辨率x射线晶体分析tyvelose差向异构酶与CDP伤寒沙门氏菌复杂化。伤寒杆菌的酶是homotetramer每个亚基包含339氨基酸残基,紧密地绑定NAD +辅因子。酶显示222年的四级结构对称,可以恰当地描述为二聚体,二聚体。每个亚基折叠成两个截然不同的叶:氨基主题负责NAD +绑定和c端地区港口CDP的结合位点。这里描述的分析表明,tyvelose差向异构酶属于短链脱氢酶/还原酶超家族的酶。事实上,其活性部位让人联想到,观察UDP-galactose 4-epimerase,一种酶,这种酶在半乳糖代谢起着关键作用。与UDP-galactose 4-epimerase配置的转换发生的c - 4 UDP-glucose或UDP-galactose基质,在反应中催化由tyvelose差向异构酶,立体化学的反转发生在c - 2。CDP的观察到的绑定模式的基础上,可以预测的方式衬底,CDP-paratose,和产品,CDP-tyvelose,可能的活性位点被纳入tyvelose差向异构酶。