的结构和机制proline-specific氨肽酶的大肠杆菌。
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Wilce MC,债券CS,迪克森,弗里曼HC,连JM, Lilley PE、Wilce农协
的结构和机制proline-specific氨肽酶的大肠杆菌。
《美国国家科学院刊S a . 1998年3月31日,95 (7):3472 - 7。
- PubMed ID
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9520390 (在PubMed]
- 文摘
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proline-specific结构的氨基肽酶(EC 3.4.11.9)大肠杆菌已经解决和完善了晶体的原生酶2.0 a分辨率,dipeptide-inhibited复杂2.3 a分辨率,对于一个低ph值为2.7 a分辨率不活跃的形式。蛋白质结晶四聚物,更正确的二聚体,二聚体,在高、低pH值,都符合观测分析超离心机的研究表明,蛋白质在生理条件下是一个四聚物。单体折叠成两个领域。活性部位,在较大的c端域,包含一个双核的中心桥接的水分子或氢氧化锰离子出现准备作为亲核试剂的进攻Xaa-Pro易裂开的肽键。metal-binding残留位于一个亚基,但周围的残留活性部位是由三个子单元。蛋白质的折叠类似于肌酸amidinohydrolase (creatinase,不是金属酶)。c端酶催化域也类似于单极甲硫氨酸氨肽酶,双核的钴中心。