活性位点的识别谷氨酸105杆菌amyloliquefaciens 1, 3 - 1, 4-beta-D-glucan 4-glucanohydrolase使用epoxide-based抑制剂。
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Hoj PB, Condron R, Traeger JC,麦考利夫JC,石头英航
活性位点的识别谷氨酸105杆菌amyloliquefaciens 1, 3 - 1, 4-beta-D-glucan 4-glucanohydrolase使用epoxide-based抑制剂。
生物化学杂志。1992年12月15日;267 (35):25059 - 66。
- PubMed ID
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1360982 (在PubMed]
- 文摘
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芽孢杆菌amyloliquefaciens 1, 3 - 1, 4-beta-D-glucan 4-glucanohydrolase (EC 3.2.1.73)改性机理,亲和标记试剂[14 c] (3, 4) -epoxybutyl beta-D-cellobioside。部分失活后完全灭活酶制剂含1.1摩尔的共价结合抑制剂/摩尔的蛋白质在纤维素色谱得到的矩阵。灭活酶消化了endoproteinase Glu-C和放射性肽纯化反相高效液相色谱法(HPLC)。亲和标签是酯化完全gamma-carboxylate Gly-Thr-Pro-Trp-Asp-Glu-Ile-Asp-Ile-Glu109 Glu105的序列。序列图案Glu - (Ile /低浓缩铀)-Asp-Ile发现在许多葡聚糖酶和木聚糖酶,并可能因此在beta-glycanases识别催化的亲核试剂,否则表现出较低程度的序列的身份。酯化的Glu105亲和标签废除endoproteinase Glu-C-mediated Glu-Ile106肽键的水解。识别phenylthiohydantoin-Glu105期间自动序列分析是不可能的,除非亲和标签基水解之前被解放了。这些观察形成的基础的发展高度敏感的识别方法在多糖水解酶催化羧酸类采用非放射性抑制剂,比较高效液相色谱映射,电喷雾质谱,埃德曼降解。