白三烯A4水解酶:识别常见的羧酸盐识别网站的环氧化物水解酶和氨肽酶底物。
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Rudberg PC, Tholander F,”M, Thunnissen MM, Haeggstrom生理改变
白三烯A4水解酶:识别常见的羧酸盐识别网站的环氧化物水解酶和氨肽酶底物。
J生物化学杂志。2004年6月25日,279 (26):27376 - 82。Epub 2004年4月12日。
- PubMed ID
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15078870 (在PubMed]
- 文摘
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白三烯(LT)(4)水解酶是一种双官能团的锌金属酶,将LTA(4)转化为中性粒细胞化学引诱物的LTB(4),也表现了anion-dependent氨肽酶的活动。英国网球协会的x射线晶体结构(4)水解酶,Arg(563)和赖氨酸(565)发现活性中心的入口处。这里我们报告,更换Arg(563),但不是赖氨酸(565),导致完全废除环氧化物水解酶的活动。然而,参数的突变(563)似乎并不影响基体粘结强度,因为值K(我)LTA(4)几乎相同的野生型和R563K LTA(4)水解酶。这些结果支持(R563A)英国网球协会的2.3晶体结构(4)水解酶,不显示结构性变化可以解释酶的完全丧失功能。氨肽酶的反应,突变的参数(563)降低催化活性(0.3 V (max) = -20%),而突变的赖氨酸(565)催化的影响有限(V (max) = 58 - 108%)。然而,在(K565A)和(K565M) LTA(4)水解酶,即突变体缺乏一个正电荷,米氏常数的值alanine-p-nitroanilide显著增加(K (m) = 480 - 640%)。在一起,我们的数据表明,Arg(563)扮演一个意想不到的,关键作用的反应,环氧化物水解酶可能在羧酸盐的尾巴的定位,确保完美的衬底沿催化活性部位的元素对齐。氨肽酶的反应,Arg(563)和赖氨酸(565)似乎合作提供足够的粘结强度和生产一致性的衬底。总之,Arg(563)和赖氨酸(565)拥有不同的角色作为两种化学性质不同的基质羧酸盐识别网站,每一个都是在独立的酶反应由本公司(4)水解酶催化的。