基于结构的解剖的白三烯A4水解酶的活性部位化学:对M1氨基肽酶和抑制剂设计的影响。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Tholander F, Muroya,罗克BP Fournie-Zaluski MC, Thunnissen MM, Haeggstrom生理改变
基于结构的解剖的白三烯A4水解酶的活性部位化学:对M1氨基肽酶和抑制剂设计的影响。
化学杂志。2008年9月22日,15 (9):920 - 9。doi: 10.1016 / j.chembiol.2008.07.018。
- PubMed ID
-
18804029 (在PubMed]
- 文摘
-
M1氨基肽酶生物学上重要的锌酶的组成一个大家庭。M1原型,我们表明,肽营业额的白三烯A4水解酶/氨肽酶,包括转移衬底位置与交换有关锌协调组织,同时保持整体协调几何。之间的过渡态是由残留稳定守恒的M1成员和在最后的反应步骤中,glu - 296规范锌绑定HEXXH主题打乱一个质子的离去基团水解水。三肽底物结合沿着守恒GXMEN图案,正是占领Arg glu - 271和- 563之间的距离,而Arg特异性是由一个狭窄的S1口袋与asp - 375封顶。我们的数据提供详细的见解M1氨肽酶的活性部位化学,并将援助发展的新型酶抑制剂。