捕获的一个中间L-aspartate-beta-semialdehyde脱氢酶的催化循环。
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布兰科J,摩尔RA,中提琴
捕获的一个中间L-aspartate-beta-semialdehyde脱氢酶的催化循环。
《美国国家科学院刊S a . 2003年10月28日,100 (22):12613 - 7。Epub 2003年10月14日。
- PubMed ID
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14559965 (在PubMed]
- 文摘
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酶促反应中间体的结构分析提供一个独特的机会来研究催化机理的不同寻常的细节。这里我们提出一个四面体中间的结构在aspartate-beta-semialdehyde脱氢酶的催化循环(ASADH)流感嗜血杆菌2.0 a分辨率。ASADH尚未发现的人类,它的催化活性是必需氨基酸的生物合成所需的植物和微生物。二氨基庚二酸,也由这个酶通路,是细菌细胞壁的重要组成成分,从而使ASADH一个有吸引力的目标发展的新的抗生素。这种酶能够捕获基质aspartate-beta-semialdehyde和磷酸盐作为活动复杂,不完成催化循环没有辅酶ii。独特的绑定的口袋hemithioacetal氧气结合底物的稳定通过骨干酰胺基相互作用决定了R四面体中间的立体化学。这个口袋,让人想起oxyanion洞中发现的丝氨酸蛋白酶,通过氢键完成绑定磷酸盐基质。