的角色substrate-binding组aspartate-beta-semialdehyde脱氢酶的机制。
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布兰科J,摩尔RA, Faehnle CR, Coe DM,中提琴
的角色substrate-binding组aspartate-beta-semialdehyde脱氢酶的机制。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。2004年8月,60 (Pt 8): 1388 - 95。Epub 2004年7月21日。
- PubMed ID
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15272161 (在PubMed]
- 文摘
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可逆的磷酸beta-aspartyl L-aspartate-beta-semialdehyde脱磷酸化(ASA)在天冬氨酸生物合成途径是由aspartate-beta-semialdehyde催化脱氢酶(ASADH)。这个反应的产物是一个关键的中间二氨基庚二酸的生物合成,细菌细胞壁的组成成分和代谢前体的赖氨酸和苏氨酸的生物合成的前体,异亮氨酸和蛋氨酸。的结构选择流感嗜血杆菌ASADH突变体测定为了评估残留提出了亚撒与底物相互作用或磷酸。衬底公里替换值不会改变的一个活性部位与赖氨酸或精氨酸(Arg270)假定的phosphate-binding集团(Lys246)精氨酸。然而,磷酸与酶之间的相互作用是受更换Arg103赖氨酸和负面影响是显著改变当一个中立的亮氨酸是代替这个位置。保守Glu243天冬氨酸突变并不改变磷酸亚撒或绑定,而是导致辅酶辅酶ii的公里增加8倍。显示每个突变导致特定的微妙的活性位点结构变化和这些变化导致减少催化效率从重大(大约3%本地活动)实质性(< 0.1%的本地活动)。