结构性基础之间的歧视oxyanion aspartate-beta-semialdehyde脱氢酶的底物或抑制剂。
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Faehnle CR,布兰科J,中提琴
结构性基础之间的歧视oxyanion aspartate-beta-semialdehyde脱氢酶的底物或抑制剂。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。2004;12月60 (Pt 12 Pt 2): 2320 - 4。Epub 2004年11月26日。
- PubMed ID
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15583380 (在PubMed]
- 文摘
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可逆的磷酸beta-aspartyl L-aspartate-beta-semialdehyde脱磷酸化(ASA)在天冬氨酸生物合成途径是由aspartate-beta-semialdehyde催化脱氢酶(ASADH)。存在的磷酸激活天冬氨酸羧基举行在一个单独的和不同的绑定网站一旦删除,之前释放的酶。这个网站已经显示为四面体oxyanions选择性,与几个竞争性抑制剂和替代先前确定基质的逆反应。结构研究已经表明最有力oxyanion抑制剂(高碘酸盐)和一个好的选择衬底(砷)每个占据相同的催化phosphate-binding网站。然而,旋转一个苏氨酸的侧链(Thr137)高碘酸复杂破坏的一个重要氢键相互作用的活性部位谷氨酸(Glu243)参与衬底取向。这微妙的变化似乎是区别这种酶的底物和抑制剂。