进化在磷酸化酶催化和监管的网站。
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棕榈D Goerl R,汉堡KJ
进化在磷酸化酶催化和监管的网站。
自然。1985年2月7 - 13,313 (6002):500 - 2。
- PubMed ID
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3155826 (在PubMed]
- 文摘
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糖原磷酸化酶(E.C.2.4.1.1)是第一个酶是由变构效应物和蛋白质磷酸化。转录控制细菌磷酸化酶的进一步扩展了范围的监管机制磷酸化酶促进碳水化合物代谢的控制。尽管他们监管差异,所有已知的磷酸化酶催化和结构属性和分享强烈守恒pyridoxal-5的磷酸结合位点;这使调查磷酸化酶极具吸引力的监管机制的进化。主和兔肌肉磷酸化酶的三级结构被完全确定。最近,类似的氨基酸序列从植物和细菌已经得到解决。在这里,我们报告的687个氨基酸序列的大肠杆菌麦芽糊精磷酸化酶、推导出从克隆malP基因序列。对齐的动物和细菌磷酸化酶序列显示了强劲的同源性在91%(48%)的多肽链封闭外在催化区域。在这个地区,结构同源性标识一个假定phosphate-binding网站的变构5 ' AMP兔肌肉磷酸化酶的结合位点可能发达。减少对齐的n端和额外的残留物的存在与细菌磷酸化酶相比,我们也认为监管序列携带肌酶的磷酸化网站被加入到假定祖先前体基因融合后分离基因的真核和原核线的后裔。