大肠杆菌麦芽糊精磷酸化酶的晶体结构为活动提供了一个解释在这个基本没有控制磷酸化酶的原型。
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沃森KA, Schinzel R,棕榈D,约翰逊LN
大肠杆菌麦芽糊精磷酸化酶的晶体结构为活动提供了一个解释在这个基本没有控制磷酸化酶的原型。
EMBO j . 1997年1月2;16 (1):1 - 14。
- PubMed ID
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9009262 (在PubMed]
- 文摘
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在动物中,磷酸化酶(GP)存在于一个不活跃的状态(T)和一个活跃的(R状态)平衡,可以改变通过别构效应物或共价修改。在大肠杆菌中,麦芽糊精磷酸化酶的活性(MalP)是由感应控制基因表达的水平,和酶展览没有监管的属性。我们报告的晶体结构大肠杆菌麦芽糊精磷酸化酶精制2.4解决方案。分子由796氨基酸单体的二聚体,以46%的哺乳动物的酶序列的身份。MalP的总体结构显示一个类似的折叠GP和催化网站是高度保守的。然而,两个单元的相对取向在大肠杆菌MalP不同于T和R GP结构状态,和有重大改变subunit-subunit接口。序列变化导致的损失控制网站的每一个出现在兔肌肉GP。结果变化的子单元接口,280年代循环,在T国家医生充当门控制催化网站访问在MalP关押在一个开放的构象。守恒的催化部位的开放提供了一个解释活动没有控制在这个磷酸化酶的基本原型。