来自嗜热硬脂芽孢杆菌的d -海氨酸酶的晶体结构:对映选择性立体化学的洞察。
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千永辉，金HS，韩赫，Abendroth J, Niefind K, Schomburg D，王杰，金勇
来自嗜热硬脂芽孢杆菌的d -海氨酸酶的晶体结构:对映选择性立体化学的洞察。
生物化学。2002 july 30;41(30):9410-7。
- PubMed ID
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12135362 (PubMed视图］
- 摘要
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抗生素的工业生产，如半合成青霉素和头孢菌素，需要光学纯d -羟基苯甘氨酸及其衍生物作为重要的侧链前体。为了生产光学纯的d -氨基酸，微生物d -海豆氨酸酶(E.C. 3.5.2.2)被用于化学合成的环海豆氨酸的立体特异性水解。我们在3.0 A分辨率下报道了来自B. stearothermophilus SD1的D-hydantoinase的载晶结构。该结构有一个经典的TIM桶折叠。尽管在序列上无法检测到相似性，但d -海氨酸酶与最近解决的二氢口酸酶的结构具有惊人的相似性。氨基乙酸酶与二氢口酸酶的结构比较表明，催化化学是保守的，而底物识别则不是。该结构为水解对映体选择性的立体化学提供了深刻的见解，并说明了该酶如何识别立体特异性外环取代基并水解海嘌呤。这也为进一步定向进化该酶水解具有新型外环取代基的新海豆素提供了理论基础。