酪氨酸人类胰蛋白酶的硫酸盐化作用引导S2 '子选择性对基本的氨基酸。
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亚。萨博,萨拉梅赫马,路德维希M, Radisky ES, Sahin-Toth M
酪氨酸人类胰蛋白酶的硫酸盐化作用引导S2 '子选择性对基本的氨基酸。
《公共科学图书馆•综合》。2014年7月10日,9 (7):e102063。doi: 10.1371 / journal.pone.0102063。eCollection 2014。
- PubMed ID
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25010489 (在PubMed]
- 文摘
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人类的阳离子和阴离子胰蛋白酶在Tyr154硫酸,残留这有助于塑造'的一面substrate-binding子站。在这里,我们使用噬菌体展示技术评估的意义对人类胰蛋白酶的特异性酪氨酸硫酸盐化作用。'端残留P1 p4的绑定循环的牛胰胰蛋白酶抑制剂(BPTI)是完全随机的和紧密绑定抑制剂噬菌体被选人类阳离子胰蛋白酶对non-sulfated和硫酸。两个目标的选择模式不同主要在P2的位置,变异选择对non-sulfated胰蛋白酶主要含有脂肪族残留(Ile低浓缩铀,遇到了),而变异选择对硫酸胰蛋白酶也丰富了参数。Ile BPTI变异参数,赖氨酸,低浓缩铀或Ala的P2的位置绑定循环净化和平衡离解常数是决定人类胰蛋白酶对non-sulfated和硫酸阳离子和阴离子。BPTI变体窝藏无极的残留在P2的展出3-12-fold低亲和力硫酸相对于non-sulfated胰蛋白酶酶,而BPTI变异包含基本残留在P2的胰蛋白酶形式有类似的亲和力。综上所述,观测结果表明,酪氨酰硫酸在人类胰蛋白酶与P2的立场substrate-like抑制剂和增加这一修改P2的选择性对基本的侧链。