Ketopantoate hydroxymethyltransferase。即在泛酸酯生物合成净化和作用。
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出纳员JH,权力SG,斯奈尔EE
Ketopantoate hydroxymethyltransferase。即在泛酸酯生物合成净化和作用。
J生物化学杂志。1976年6月25日,251 (12):3780 - 5。
- PubMed ID
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776976年(在PubMed]
- 文摘
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新的酶,ketopantoate hydroxymethyltransferase (5, 10-methylene tetrahydrofolate: alpha-ketoisovalerate hydroxymethyltransferase)已纯化2400倍从大肠杆菌K12明显的同质性。泛酸酯生物合成催化承诺的第一步,形成可逆ketopantoate (2-keto-3 3-dimethyl-4-hydroxybutyrate)根据方程1,Km值较低的基质,abent (1) Methylenetetrahydrofolate + alpha-ketoisovalerate平衡tetrahydrofolate + ketopantoate ketopantoate从大肠杆菌营养缺陷型的突变。因此似乎是酶催化的ketopantoate体内形成。先前描述的酶催化反应2不可逆(麦金托什,“Purko, M。木头,西澳(1957)生物。228年化学,499 - 509),不需要(2)一氧化碳+ alpha-ketoisovalerate导致ketopantoate tetrahydrofolate可以获得免费ketopantoate hydroxymethyltransferase和存在于等量ketopantoate营养缺陷型和野生型大肠杆菌。我们得出结论,后者酶没有参与正常的生物合成途径导致泛酸盐;它的功能是未知的。