大肠杆菌结构ketopantoate羟甲基转移酶包裹着ketopantoate和Mg2 +,解决了定位160硒代蛋氨酸网站。
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F·冯·代尔夫特,井上T,沙尔丹哈SA Ottenhof HH, Schmitzberger F,桦树LM, Dhanaraj V,诙谐的M,史密斯AG) Blundell TL, Abell C
大肠杆菌结构ketopantoate羟甲基转移酶包裹着ketopantoate和Mg2 +,解决了定位160硒代蛋氨酸网站。
结构。2003年8月,11 (8):985 - 96。
- PubMed ID
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12906829 (在PubMed]
- 文摘
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我们报告的晶体结构大肠杆菌ketopantoate hydroxymethyltransferase 1.9 (KPHMT)决议,在复杂的产品,ketopantoate。KPHMT催化第一步的生物合成泛酸盐(维生素B(5))、辅酶A和酰基载体蛋白的前体代数余子式。decameric酶的结构是由多波长反常色散定位160年解决硒代蛋氨酸网站和阶段560 kDa的蛋白质,使其成为最大的结构通过这种方法来解决。KPHMT采用(betaalpha)(8)桶褶皱和磷酸烯醇丙酮酸/丙酮酸总科的一员。活性部位包含ketopantoate双齿协调镁(2 +)。类似的绑定可能衬底,alpha-ketoisovalerate定向去质子化的C3。