的作用机制和NAD +绑定模式揭示了L-histidinol脱氢酶的晶体结构。
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巴博萨JA,李Sivaraman J, Y, Larocque R,哑光,施拉格JD, Cygler M
的作用机制和NAD +绑定模式揭示了L-histidinol脱氢酶的晶体结构。
《美国国家科学院刊S a . 2002年2月19日,99 (4):1859 - 64。Epub 2002年2月12日。
- PubMed ID
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11842181 (在PubMed]
- 文摘
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中的组氨酸生物合成途径是一个古老的一个细菌、古细菌类、真菌和植物转换5-phosphoribosyl 1-pyrophosphate组氨酸在10酶反应。这个途径提供了一个范例操纵子,转录调控基因表达,反馈抑制途径。l-histidinol脱氢酶(HisD EC)催化组氨酸生物合成的最后两个步骤:顺序NAD-dependent氧化反应l-histidinol l-histidinaldehyde然后组氨酸。HisD功能为,需要一个锌的存在(2 +)阳离子单体。我们已经确定了三维结构的大肠杆菌HisD apo状态以及与底物复合物,锌(2 +),和NAD(+)(最佳分辨率1.7)。每个单体是由四个领域,而交织在一起的二聚体可能域交换的结果。两个域显示一个非常相似的不完整的罗斯曼褶皱表明基因复制的古代事件。残留单体形成活性部位。锌(2 +)中起着至关重要的作用但不直接参与催化底物绑定。活性部位残留他- 327参与酸碱催化,而glu - 326激活水分子。NAD(+)结合弱罗斯曼褶皱的域的方式不同于以前观察到的其他蛋白质罗斯曼褶皱。