1.6大肠杆菌argininosuccinate合成酶的晶体结构表明在催化构象变化。
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Lemke CT,豪厄尔PL
1.6大肠杆菌argininosuccinate合成酶的晶体结构表明在催化构象变化。
结构。2001;12月9 (12):1153 - 64。
- PubMed ID
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11738042 (在PubMed]
- 文摘
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背景:Argininosuccinate合成酶()的病原反应酶尿素和arginine-citrulline周期。在哺乳动物中,缺陷是导致citrullinemia,衰弱,常常是致命的常染色体隐性尿素循环障碍,而其持续的超表达一氧化氮通过arginine-citrulline生产周期会导致致命的低血压与脓毒性和细胞因子诱导的循环冲击。结果:大肠杆菌的晶体结构(EAS)已由使用硒代蛋氨酸合并和疯狂的定相。1.6结构一直在改进决议没有2.0的基质和天冬氨酸和瓜氨酸(EAS * CIT + ASP)。每个单体的四聚物的蛋白质有两个结构域:核苷酸结合域类似于“n型”ATP焦磷酸酶类的酶,和一种新型催化/ multimerization域。东亚峰会* CIT + ASP瓜氨酸的结构清晰地描述了绑定在两个域之间的间隙和天冬氨酸的核苷酸结合域的一个循环,而同源性建模与n型ATP焦磷酸酶提供了ATP绑定的位置。结论:第一个三维结构的报道。核苷酸结合域的褶皱证实第四结构定义成员的n型ATP焦磷酸酶。结构识别催化地重要的残留物和构象变化表明,要求在催化循环。序列相似性的细菌和人类酶已被用于提供洞察观察到的结构和功能影响的临床突变。