结构的研究肺炎链球菌EPSP合酶在unliganded状态,四面体intermediate-bound状态和S3P-GLP-bound状态。
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公园H, Hilsenbeck杰,Kim HJ Shuttleworth佤邦,公园YH,埃文斯约,康C
结构的研究肺炎链球菌EPSP合酶在unliganded状态,四面体intermediate-bound状态和S3P-GLP-bound状态。
摩尔Microbiol。2004年2月,51 (4):963 - 71。
- PubMed ID
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14763973 (在PubMed]
- 文摘
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shikimate途径合成芳香族氨基酸和必需的其他基本代谢物,细菌、植物和真菌生存。这个途径不存在在脊椎动物,因此代表了抗菌药物的一个有吸引力的目标。我们已经成功结晶的结构和解决unliganded, inhibitor-liganded和四面体中间(TI) -liganded形式的肺炎链球菌EPSP合酶。的整体拓扑肺炎链球菌EPSP合酶的大肠杆菌相似EPSP合酶。此外,大多数的残留负责配体两种蛋白质之间的绑定是守恒的。TI-liganded结构提供了绝对构型的c - 2原子F-PEP enzyme-bound中间的一部分,还定义了关键残留负责酶反应。比较unliganded状态和substrate-bound状态的酶提供了洞察配体的结构机制参与动态事件绑定,域运动和关闭。这种结构性的研究病原菌肺炎链球菌EPSP合酶抑制剂和TI将为新一代抗生素的设计提供宝贵的信息。