的结构微球菌lysodeikticus过氧化氢酶,其ferryl中间(化合物2)和NADPH复杂。
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Murshudov GN, Grebenko AI,争吵JA Antson AA, Barynin VV,道森GG,爱抚Z,威尔逊KS Melik-Adamyan弯角
的结构微球菌lysodeikticus过氧化氢酶,其ferryl中间(化合物2)和NADPH复杂。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。2002年12月,58 (Pt 12): 1972 - 82。Epub 2002年11月23日。
- PubMed ID
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12454454 (在PubMed]
- 文摘
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细菌的过氧化氢酶的晶体结构从微球菌lysodeikticus一直使用gene-derived精制序列分辨率0.88使用数据记录在110 K和分辨率1.5室温数据。原子分辨率结构都进行了精细的各个原子各向异性热参数。这揭示了血红素的几何形状和周围的蛋白质,包括许多的H原子,以前所未有的精度和功能特征重要形成氢键相互作用的活性部位。氢原子的位置符合牛肝过氧化氢酶的酶机制之前提出。结构表明,25一个长通道导致血红素是由部分水分子占领,暗示一个固有的简单访问活性部位。此外,ferryl中间的过氧化氢酶的结构,所谓的化合物II, 1.96一项决议和过氧化氢酶复杂NADPH在1.83决议已经确定。比较复合二世和酶的静息状态显示的绑定O原子铁(1.87键长)与血红素弯曲增加,伴随着一个远端运动的铁和近端酪氨酸的侧链。最后,NADPH复杂的结构表明,代数余子式绑定到分子在同等位置发现牛肝过氧化氢酶,但只有腺嘌呤NADPH的一部分是可见的在目前的结构。