氨酰化的第一步histidyl-tRNA合成酶在原子水平。
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Arnez詹,奥古斯汀詹,莫拉D, Francklyn CS
氨酰化的第一步histidyl-tRNA合成酶在原子水平。
《美国国家科学院刊S a . 1997年7月8日;94 (14):7144 - 9。
- PubMed ID
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9207058 (在PubMed]
- 文摘
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es复杂的晶体结构与大肠杆菌histidyl-tRNA合成酶,ATP,氨基酸模拟histidinol描述并与先前获得的与histidyl-adenylate enzyme-product复杂。一个活跃的站点精氨酸,arg - 259,独有的所有histidyl-tRNA合成酶,扮演的角色seryl-tRNA合成酶催化镁离子。当参数- 259与组氨酸代替,明显的二阶速率常数(kcat /公里)焦磷酸交换反应和氨酰化反应减少1000倍和500倍,分别。与MnCl2揭示晶体浸泡两个金属结合位点的存在β-和gamma-phosphates;这些网站出现焦磷酸稳定的构象。守恒的金属离子和精氨酸的使用磷酰基转移提供了重要的证据,早期功能分化的二类氨酰合成酶。